Ценность белка

.

Пищевые белки нельзя на длительное время исключить из питания человека, так как биологическая роль белков имеет большое значение. Опыты на растущих экспериментальных животных показали, что без белковое питание приводит к остановке роста и гибели животных, что говорит о том, насколько велика ценность белка. В дальнейшем было установлено, что белок может быть заменен эквивалентной смесью.

Аминокислот и что из 20 содержащихся в белках аминокислот незаменимыми являются только восемь: триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, треонин, валин, лейцин и изолейцин, поэтому правильное питание так важно для человека. На потребность в метионине влияет цистин, а на потребность в фенилаланине – тирозин, так как эти аминокислоты связаны попарно взаимными превращениями. Биологическая ценность белка различна, что зависит от содержания и соотношения в них незаменимых аминокислот. Незаменимые аминокислоты пищевых белков используются в организме для синтеза тканевых белков и ферментов, т. е. на пластические нужды организма, для синтеза активных небелковых соединений, являющихся промежуточными продуктами обмена отдельных аминокислот, а также в качестве источников энергии. Главным из перечисленных трех путей является первый.

Установлено, что наибольшая биологическая (пищевая) ценность белка по сравнению с растительными белками обладают белки куриных яиц, молока и некоторых других продуктов: Аминокислоты в организме подвергаются ряду превращений. К общим процессам обмена аминокислот в организме человека относятся переаминирование и декарбокслирование, т. е. процессы, затрагивающие две основные функциональные группы аминокислот: аминную и карбоксильную.

Эти реакции катализируются специфическими, декарбоксилазами, коферментом которых является фосфопиридоксаль, что говорит о большой ценности белка. Образующиеся амины (гистамин, тирамин, окситриптамин, серотонин) обладают большой фармакологической активностью, действуя на тонус и проницаемость сосудов.

Ценное значение белка

Метионин превращается в организме в цистеин. При недостатке в белке цистеина он синтезируется из незаменимой аминокислоты – метионина, поэтому при оценке пищевой ценности белков по содержанию незаменимых аминокислот, помимо метионина, учитывают и содержание цистеина. Метионин и цистеин относятся к аминокислотам, содержащим серу, и играющим большую роль в деятельности нервной системы. Метионин обеспечивает нормальное транспортирование жира из печени и ее антитоксическую функцию и влияет на состав белка.

Фенилаланин превращается в тирозин и адреналин. Тироксин, образующийся из тирозина, играет большую роль в деятельности щитовидной железы, повышая ее функциональную способность. Тирозин в организме испытывает трансформацию в норадреналин, адреналин и пигменты (меланины).

Триптофан в организме является источником ряда метаболитов. Среди промежуточных продуктов обмена триптофана наиболее известны кинуренин, кинуреновая, ксантуреновая и никотиновая кислоты, пигменты, серотонин, индолуксусная кислота, являющаяся гормоном роста у растений, и др. При декарбоксилировании окситриптофана образуется серотонин (5окситриптамин), который обладает активным прессорным (что имеет важное значение), депрессорным и антидиуретическим действием, биологическая роль белков в данном случае очень высока.

Треонин как аминокислота хотя и не принимает участия в общем кругообороте азота аминокислот, т. е. не участвует в реакции трансметилирования, в организме млекопитающих, но является незаменимой. Треонин метаболизирует двумя путями. В первом случае он подвергается дегидратированию и дезаминированию с образованием акетомасляной кислоты. Другой путь приводит к образованию ацетальдегида и глицина.

Биологическая роль белков

Лизин является относительно метаболических инертной аминокислотой и не принимает активного участия в обратимых процессах переаминирования или дезаминирования, но играет важную роль в образовании гемоглобина и повышает проницаемость капилляров. Дефицит лизина способствует развитию кариеса зубов. В организме животных и растений лизин может превращаться в пипеколиновую кислоту.

К аминокислотам с разветвленной углеродной цепью относятся валин, лейцин и изолейцин. К углеродному атому присоединены водород, аминная группа, карбоксильная группа и R – радикал, строение которого специфично для каждой аминокислоты. Межуточный обмен аминокислот затрагивает превращение радикала аминокислоты, что и определяет особенности в обмене индивидуальных аминокислот.

Все природные аминокислоты подвергаются трансаминирозанию, которое осуществляется с различной скоростью. Этот процесс по своему значению является главным в обмене аминокислот и кетокислот. Ценность данных белковых аминокислот очень высока, незаменимые аминокислоты в пище можно заменить соответствующими кетокислотами, из которых в организме экспериментальных животных образовались незаменимые аминокислоты. Аминокислоты подвергаются в тканях распаду, связанному с отщеплением карбоксильной группы в виде СО2 при сохранении аминогруппы, т, е. декарбоксилированию. В результате в этой реакции значение белков только возрастает, а аминокислоты превращаются в соответствующие амины и становятся незаменимыми и в организме испытывают близкие превращения, подвергаясь переаминированию с образованием соответствующих акетокислот. А также необратимому окислительному декарбоксилированию с превращением остатка углеродного скелета в соответствующие ацилпроизводные коэнзима. Дефицит валина приводит к потере аппетита, нарушению деятельности центральной нервной системы, а дефицит лейцина – к быстрой потере веса.

Гистидин – аминокислота, являющаяся источником ряда биологически активных соединений: гистамина, карнозина, ансерина, эрготионина и некоторых других. Основной путь катаболизма гистидина осуществляется через образование уроканиновой кислоты с последующим превращением в глютаминовую и муравьиную кислоты.

Интересно:
.
Поиск по сайту
_